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Molécula de aminoácido

Aminoácidos: ¿en qué alimentos y complementos encontrarlos?

Los aminoácidos, componentes básicos de las proteínas, se encuentran en los alimentos y en los complementos alimenticios. Descubra cómo obtenerlos.

¿Para qué sirven los aminoácidos?

A nivel químico, un aminoácido es una molécula compleja que posee un grupo carboxilo (de fórmula COOH) y un grupo funcional amino (de fórmula NH2 o NH). Existen cerca de 500 en el mundo vivo, clasificados en diferentes categorías según su configuración.

Entre ellos, los aminoácidos proteinógenos desempeñan un papel fundamental en la construcción de las proteínas. Comunes a todos los seres vivos, en el ser humano hay 20 aminoácidos y se combinan entre sí estableciendo enlaces peptídicos (1).

Desempeñan un papel importante en el crecimiento y la integridad del organismo: mantenimiento de la homeostasis, desarrollo muscular, inmunidad… (2), ya que están implicados en la síntesis de las proteínas estructurales, contráctiles y de transporte, así como en la síntesis de las inmunoglobulinas, de las enzimas y de las hormonas (como la insulina).

Su característica distintiva es que (con una excepción) tienen la misma estructura genérica de la forma H2N–HCR–COOH. Además de los grupos amino y carboxilo habituales, tiene un átomo de carbono, un átomo de hidrógeno y una cadena variable R. Es esta cadena variable la que distingue un aminoácido de otro y determina sus propiedades químicas y funcionales (3).

Entre los aminoácidos proteinógenos, se dice que 9 aminoácidos son “esenciales”. En otras palabras, nuestro cuerpo no puede sintetizarlos y deben ser suministrados diariamente a través de nuestra dieta (4).

Cabe señalar que no todos los aminoácidos producidos por el organismo forman parte necesariamente de las proteínas. Sin embargo, intervienen en procesos fisiológicos igualmente cruciales. Es el caso de la citrulina, presente en abundancia en las curcubitáceas, que interviene en el ciclo de la urea (5).

La lista de los 20 aminoácidos proteinógenos

Los 20 aminoácidos presentes en las proteínas humanas son (6):

  • la alanina;
  • la arginina;
  • la asparagina;
  • el aspartato;
  • la cisteína;
  • el glutamato;
  • la glutamina;
  • la glicina;
  • la histidina;
  • la isoleucina;
  • la leucina;
  • la lisina;
  • la metionina;
  • la fenilalanina;
  • la prolina;
  • la serina;
  • la treonina;
  • el triptófano;
  • la tirosina;
  • la valina.

Los 9 aminoácidos esenciales y sus fuentes alimentarias

La leucina

La leucina desempeña un papel desencadenante en la construcción muscular a nivel celular e interviene en la producción de energía (7). Se concentra en la carne, el pescado, los productos lácteos y la soja. De hecho, muchos deportistas la utilizan a través de complementos de aminoácidos de cadena ramificada (BCAA) para favorecer su rendimiento (8).

La isoleucina

También uno de los tres aminoácidos de cadena ramificada de los BCAA, la isoleucina se encuentra en la hemoglobina y modula la utilización de los azúcares sanguíneos (9). Además de estar presente en los productos de origen animal, está presente en las nueces, la espirulina, las semillas de girasol y los garbanzos.

La fenilalanina

Precursor de la tirosina, la fenilalanina está vinculada a la síntesis de las catecolaminas (adrenalina, noradrenalina) (10). Es abundante en la carne, el pescado, la soja, los frutos oleaginosos y las patatas, así como en los cereales integrales, en menor medida.

El triptófano

El triptófano sirve para la síntesis de la serotonina (“hormona de la felicidad”) y por extensión a la síntesis de la melatonina (“hormona del sueño”) (11). Por tanto, una carencia puede provocar trastornos del sueño o del estado de ánimo. El arroz integral, los productos lácteos, los frutos con cáscara, así como el chocolate son buenas fuentes, que se absorben más fácilmente cuando se ingieren con azúcares.

Si se siente irritable, melancólico o nota que su sueño no es muy reparador, la suplementación con triptófano (por ejemplo, con el potente complemento L-Tryptophan) puede ser una buena idea para complementar su ingesta dietética (12).

La treonina

La treonina, útil para la formación de los tejidos conjuntivos (elastina y colágeno), también desempeña un papel importante en la digestión (13). Las semillas de soja, la ternera, el pavo o el bacalao son ricos en treonina.

La lisina

Compitiendo con la arginina, la lisina tiene numerosas funciones biológicas en el tejido óseo y conjuntivo, en el metabolismo de los hidratos de carbono y en la fabricación de anticuerpos (14). Muy abundante en el reino animal, está presente en proporciones apreciables en las legumbres, el maíz y los alimentos fermentados.

Aunque la carencia de lisina es poco frecuente, el estrés intenso prolongado o la malnutrición pueden provocar una deficiencia (un complemento alimenticio de lisina, por ejemplo, con L-Lysine, puede ayudarle a reforzar su ingesta) (15).

La valina

Completando el trío de aminoácidos de los BCAA, la valina permite una buena recuperación física y muscular después del ejercicio (16). Está especialmente concentrada en el queso, las semillas de calabaza , de chía y de girasol.

La metionina

Distinguida de los demás aminoácidos por su estructura azufrada, la metionina contribuye al funcionamiento del hígado y al buen funcionamiento de nuestros mecanismos de defensa (17). Requiere un aporte conjunto de vitamina B12 para asimilarse plenamente. Las nueces, la carne de vacuno, el parmesano, el pescado, así como los cereales integrales la contienen.

La histidina

Considerada un aminoácido esencial en los niños y las mujeres embarazadas, la histidina se convierte en semiesencial en los adultos, que son capaces de sintetizarla parcialmente. La histidina actúa como precursor de la histamina (liberada durante las reacciones alérgicas), pero también se encuentra en las enzimas pancreáticas y en la hemoglobina, donde amortigua el pH sanguíneo (18). Los alimentos que contienen más histidina son el parmesano, el pollo, el beicon, el tofu y el bistec.

¿Dónde encontrar los 9 aminoácidos esenciales?

En general, los aminoácidos están presentes en las proteínas animales (carne, pescado, huevos, productos lácteos) y las proteínas vegetales (cereales, legumbres, semillas oleaginosas…) (19).

Sin embargo, las proteínas animales contienen simultáneamente los 9 aminoácidos esenciales en cantidades suficientes (lo que les confiere un alto valor biológico), lo que rara vez ocurre en las plantas. La soja y sus derivados, la quinoa y el trigo sarraceno son excepciones. (20-21).

De hecho, los cereales sufren una carencia de lisina mientras que las legumbres tienen una carencia de metionina (22-23). Estas carencias de aminoácidos pueden causar problemas, ya que limitan la síntesis de proteínas.

Por ello, en el caso de las dietas vegetarianas o veganas, es aconsejable combinarlas en un mismo plato (arroz + alubias rojas, sémola + garbanzos, etc.) (24). Sin embargo, los adultos pueden seguir perfectamente una dieta complementaria a lo largo del día.

El caso de los aminoácidos semiesenciales

Algunos aminoácidos son considerados semiesenciales: en teoría, estos ácidos pueden ser sintetizados por el organismo, pero sólo en determinadas condiciones. Su producción endógena puede llegar a ser insuficiente para cubrir las necesidades del organismo, sobre todo en la primera infancia o en caso de patologías subyacentes (insuficiencia renal, por ejemplo).

La arginina, la cisteína, la glutamina, la glicina, la prolina y la tirosina entran en esta categoría y, por tanto, deben aportarse a través de la alimentación cuando el metabolismo lo requiera (25-26). Algunos complementos de aminoácidos semiesenciales también pueden ayudar en determinados casos: haga clic en el nombre del aminoácido en la frase anterior si desea informarse sobre los complementos alimenticios correspondientes (27-28).

EL CONSEJO DE SUPERSMART

Referencias

  1. Hou Y, Wu G. Nutritionally Essential Amino Acids. Adv Nutr. 2018 Nov 1;9(6):849-851. doi: 10.1093/advances/nmy054. PMID: 30239556; PMCID: PMC6247364.
  2. National Research Council (US) Subcommittee on the Tenth Edition of the Recommended Dietary Allowances. Recommended Dietary Allowances: 10th Edition. Washington (DC): National Academies Press (US); 1989. 6, Protein and Amino Acids. Available from: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK234922/?report=classic
  3. Sanvictores T, Farci F. Biochemistry, Primary Protein Structure. [Updated 2022 Oct 31]. In: StatPearls [Internet]. Treasure Island (FL): StatPearls Publishing; 2023 Jan-. Available from: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK564343/
  4. Lopez MJ, Mohiuddin SS. Biochemistry, Essential Amino Acids. [Updated 2023 Mar 13]. In: StatPearls [Internet]. Treasure Island (FL): StatPearls Publishing; 2023 Jan-. Available from: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK557845/
  5. Allerton TD, Proctor DN, Stephens JM, Dugas TR, Spielmann G, Irving BA. l-Citrulline Supplementation: Impact on Cardiometabolic Health. 2018 Jul 19;10(7):921. doi: 10.3390/nu10070921. PMID: 30029482; PMCID: PMC6073798.
  6. Lopez MJ, Mohiuddin SS. Biochemistry, Essential Amino Acids. [Updated 2023 Mar 13]. In: StatPearls [Internet]. Treasure Island (FL): StatPearls Publishing; 2023 Jan-. Available from: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK557845/
  7. Pedroso JA, Zampieri TT, Donato J Jr. Reviewing the Effects of L-Leucine Supplementation in the Regulation of Food Intake, Energy Balance, and Glucose Homeostasis. 2015 May 22;7(5):3914-37. doi: 10.3390/nu7053914. PMID: 26007339; PMCID: PMC4446786.
  8. Khemtong C, Kuo CH, Chen CY, Jaime SJ, Condello G. Does Branched-Chain Amino Acids (BCAAs) Supplementation Attenuate Muscle Damage Markers and Soreness after Resistance Exercise in Trained Males? A Meta-Analysis of Randomized Controlled Trials. Nutrients. 2021 May 31;13(6):1880. doi: 10.3390/nu13061880. PMID: 34072718; PMCID: PMC8230327.
  9. National Center for Biotechnology Information (2023). PubChem Compound Summary for CID 6306, l-Isoleucine. Retrieved May 23, 2023 from https://pubchem.ncbi.nlm.nih.gov/compound/l-Isoleucine.
  10. Jenkins TA, Nguyen JC, Polglaze KE, Bertrand PP. Influence of Tryptophan and Serotonin on Mood and Cognition with a Possible Role of the Gut-Brain Axis. 2016 Jan 20;8(1):56. doi: 10.3390/nu8010056. PMID: 26805875; PMCID: PMC4728667.
  11. Richard DM, Dawes MA, Mathias CW, Acheson A, Hill-Kapturczak N, Dougherty DM. L-Tryptophan: Basic Metabolic Functions, Behavioral Research and Therapeutic Indications. Int J Tryptophan Res. 2009 Mar 23;2:45-60. doi: 10.4137/ijtr.s2129. PMID: 20651948; PMCID: PMC2908021.
  12. Tang Q, Tan P, Ma N, Ma X. Physiological Functions of Threonine in Animals: Beyond Nutrition Metabolism. 2021 Jul 28;13(8):2592. doi: 10.3390/nu13082592. PMID: 34444752; PMCID: PMC8399342.
  13. Hu Y, Feng L, Jiang W, Wu P, Liu Y, Kuang S, Tang L, Zhou X. Lysine deficiency impaired growth performance and immune response and aggravated inflammatory response of the skin, spleen and head kidney in grown-up grass carp (Ctenopharyngodon idella). Anim Nutr. 2021 Jun;7(2):556-568. doi: 10.1016/j.aninu.2020.07.009. Epub 2021 Mar 7. PMID: 34258445; PMCID: PMC8245797.
  14. Vuvor F, Mohammed H, Ndanu T, Harrison O. Effect of lysine supplementation on hypertensive men and women in selected peri-urban community in Ghana. BMC Nutr. 2017 Jul 27;3:67. doi: 10.1186/s40795-017-0187-6. PMID: 32153847; PMCID: PMC7050943.
  15. National Center for Biotechnology Information (2023). PubChem Compound Summary for CID 6287, Valine. Retrieved May 23, 2023 from https://pubchem.ncbi.nlm.nih.gov/compound/Valine.
  16. Martínez Y, Li X, Liu G, Bin P, Yan W, Más D, Valdivié M, Hu CA, Ren W, Yin Y. The role of methionine on metabolism, oxidative stress, and diseases. Amino Acids. 2017 Dec;49(12):2091-2098. doi: 10.1007/s00726-017-2494-2. Epub 2017 Sep 19. PMID: 28929442.
  17. Kessler AT, Raja A. Biochemistry, Histidine. [Updated 2022 Jul 18]. In: StatPearls [Internet]. Treasure Island (FL): StatPearls Publishing; 2023 Jan-. Available from: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK538201/
  18. Górska-Warsewicz H, Laskowski W, Kulykovets O, Kudlińska-Chylak A, Czeczotko M, Rejman K. Food Products as Sources of Protein and Amino Acids-The Case of Poland. 2018 Dec 13;10(12):1977. doi: 10.3390/nu10121977. PMID: 30551657; PMCID: PMC6315330.
  19. Craine EB, Murphy KM. Seed Composition and Amino Acid Profiles for Quinoa Grown in Washington State. Front Nutr. 2020 Aug 12;7:126. doi: 10.3389/fnut.2020.00126. Erratum in: Front Nutr. 2020 Nov 09;7:605674. PMID: 32903386; PMCID: PMC7434868.
  20. Michelfelder AJ. Soy: a complete source of protein. Am Fam Physician. 2009 Jan 1;79(1):43-7. PMID: 19145965.
  21. Bandyopadhyay S, Kuriyan R, Shivakumar N, Ghosh S, Ananthan R, Devi S, Kurpad AV. Metabolic Availability of Lysine in Milk and a Vegetarian Cereal-Legume Meal Determined by the Indicator Amino Acid Oxidation Method in Indian Men. J Nutr. 2020 Oct 12;150(10):2748-2754. doi: 10.1093/jn/nxaa235. PMID: 32840572.
  22. Müntz K, Christov V, Saalbach G, Saalbach I, Waddell D, Pickardt T, Schieder O, Wüstenhagen T. Genetic engineering for high methionine grain legumes. Nahrung. 1998 Aug;42(3-4):125-7. doi: 10.1002/(sici)1521-3803(199808)42:03/04<125::aid-food125>3.3.co;2-1. PMID: 9739551.
  23. Bouchard J, Malalgoda M, Storsley J, Malunga L, Netticadan T, Thandapilly SJ. Health Benefits of Cereal Grain- and Pulse-Derived Proteins. Molecules. 2022 Jun 10;27(12):3746. doi: 10.3390/molecules27123746. PMID: 35744874; PMCID: PMC9229611.
  24. Appleton J. Arginine: Clinical potential of a semi-essential amino acid. Altern Med Rev. 2002 Dec;7(6):512-22. PMID: 12495375.
  25. Aliu E, Kanungo S, Arnold GL. Amino acid disorders. Ann Transl Med. 2018 Dec;6(24):471. doi: 10.21037/atm.2018.12.12. PMID: 30740402; PMCID: PMC6331359.
  26. Mokhtari V, Afsharian P, Shahhoseini M, Kalantar SM, Moini A. A Review on Various Uses of N-Acetyl Cysteine. Cell J. 2017 Apr-Jun;19(1):11-17. doi: 10.22074/cellj.2016.4872. Epub 2016 Dec 21. PMID: 28367412; PMCID: PMC5241507.
  27. Hoffer LJ, Sher K, Saboohi F, Bernier P, MacNamara EM, Rinzler D. N-acetyl-L-tyrosine as a tyrosine source in adult parenteral nutrition. JPEN J Parenter Enteral Nutr. 2003 Nov-Dec;27(6):419-22. doi: 10.1177/0148607103027006419. PMID: 14621123.

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